Klíčový rozdíl – Kd vs Km
Kd a Km jsou rovnovážné konstanty. Klíčový rozdíl mezi Kd a Km je ten, že Kd je termodynamická konstanta, zatímco Km není termodynamická konstanta.
Kd odkazuje na disociační konstantu, zatímco Km je Michaelisova konstanta. Obě tyto konstanty jsou velmi důležité při kvantitativní analýze enzymatických reakcí.
Co je Kd?
Kd je disociační konstanta. Je také známá jako rovnovážná disociační konstanta kvůli jejímu použití v rovnovážných systémech. Disociační konstanta je rovnovážná konstanta reakcí, kdy se velká sloučenina reverzibilně převádí na malé složky. Proces této konverze je také známý jako disociace. Iontová molekula se vždy disociuje na své ionty. Pak disociační konstanta neboli Kd je veličina vyjadřující míru, v jaké se konkrétní látka v roztoku disociuje na ionty. To se tedy rovná součinu koncentrací příslušných iontů děleno koncentrací nedisociované molekuly.
AB ↔ A + B
Ve výše uvedené obecné reakci může být disociační konstanta Kd uvedena níže.
Kd=[A][B] / [AB].
Pokud navíc existuje stechiometrický vztah, měli byste do rovnice zahrnout stechiometrické koeficienty.
xAB ↔ aA + bB
Rovnice disociační konstanty, Kd pro výše uvedenou reakci je následující:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Konkrétně v biochemických aplikacích Kd pomáhá určit množství produktů vzniklých chemickou reakcí v přítomnosti enzymu. Kd enzymatické reakce vyjadřuje afinitu ligand-receptor. Jinými slovy, uvádí schopnost substrátu opustit receptor enzymu. Na druhou stranu popisuje, jak silně se substrát váže na enzym.
Co je Km?
Km je Michaelisova konstanta. Na rozdíl od Kd je Km kinetická konstanta. Jeho hlavní použití je v kinetice enzymů, to znamená ke stanovení afinity substrátu k vazbě s enzymem. Konstanta je vyjádřena vztahem koncentrace substrátu k rychlosti reakce v přítomnosti enzymu. V souladu s tím je Michaelisova konstanta neboli Km koncentrace substrátu, když rychlost reakce dosáhne poloviny své maximální rychlosti.
Obrázek 1: Vztah mezi reakční rychlostí a koncentrací substrátu v enzymatické reakci.
Při reakci mezi enzymem (E) a substrátem (S) je tvorba produktů (P) následující:
E + S ↔ E-S komplex ↔ E + P
Pokud jsou rovnovážné konstanty výše uvedené reakce následující, můžete z těchto konstant odvodit Km.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Určení km podle Michaelovy koncepce
Michaelis vyvinul vztah pomocí koncentrace substrátu [S] a maximální reakční rychlosti Vmax. Vztah mezi koncentrací substrátu a Km enzymatické reakce je následující:
v=Vmax[S] / Km + [S]
v je rychlost v libovolném čase, zatímco [S] je koncentrace substrátu v konkrétním čase a Vmax je maximální rychlost reakce. Km je Michaelisova konstanta pro enzym v reakci. Hodnota Michaelisovy konstanty závisí na enzymu. V důsledku toho malá hodnota Km ukazuje, že se enzym nasytí malým množstvím substrátu. Potom se Vmax získá při nízké koncentraci substrátu. Naproti tomu vysoká hodnota Km ukazuje, že enzym vyžaduje velké množství substrátu, aby se nasytil.
Jaký je rozdíl mezi Kd a Km?
Kd vs Km |
|
| Kd je disociační konstanta. | Km je Michaelisova konstanta. |
| Příroda | |
| Kd je termodynamická konstanta. | Km je kinetická konstanta. |
| Podrobnosti | |
| Kd představuje afinitu substrátu k enzymu. | Km představuje vztah mezi koncentrací substrátu a rychlostí reakce. |
Shrnutí – Kd vs Km
Kd a Km jsou rovnovážné konstanty, které popisují vlastnosti enzymatických reakcí. Klíčový rozdíl mezi Kd a Km je ten, že Kd je termodynamická konstanta, zatímco Km není termodynamická konstanta.
