Klíčový rozdíl mezi pozitivním a negativním alosterismem je ten, že pozitivní alosterismus v proteinech vykazuje vysokou afinitu k ligandům, zatímco negativní alosterismus v proteinech vykazuje nízkou afinitu k ligandům.
Allosterismus nebo alosterické chování je jev, při kterém může být aktivita proteinu změněna v závislosti na vazbě některých molekul na jiném místě, než je aktivní místo proteinu (konkrétně v enzymech). Pozitivní alosterismus ukazuje, že vazba efektorové molekuly na enzym způsobí, že enzym změní svou konfiguraci na aktivní formu. Naproti tomu negativní allosteirsmus ukazuje, že vazba efektorové molekuly způsobí, že enzym změní svou konfiguraci z aktivní formy na neaktivní formu.
Co je pozitivní alosterismus?
Pozitivní alosterismus je změna konfigurace proteinu (většinou enzymu) z neaktivní formy na aktivní formu po navázání efektorové molekuly. Efektorová molekula se váže s jiným místem, než je aktivní místo enzymu; nazývá se alosterické místo. Tento proces je také známý jako alosterická aktivace.
Obvyklým příkladem takové vazby efektorové molekuly je vazba molekuly kyslíku s molekulou hemoglobinu, která aktivuje molekulu hemoglobinu, aby účinně transportovala kyslík do buněk. Tam se molekula kyslíku váže s železným železem molekuly hemu v molekule hemoglobinu. Aktivní forma je známá jako oxy-hemoglobin, zatímco neaktivní forma je známá jako deoxy-hemoglobin.
Co je negativní alosterismus?
Negativní alosterismus je změna konfigurace enzymu z aktivní formy na neaktivní formu po navázání efektorové molekuly. Efektorová molekula se váže s jiným místem, než je aktivní místo enzymu; nazývá se alosterické místo. Tento proces je také známý jako alosterická inhibice.
Obrázek 01: Pozitivní a negativní allosterismus
Během negativního alosterismu vazba jednoho ligandu snižuje afinitu enzymu k substrátu na ostatních aktivních místech dostupných pro vazbu substrátu. Příkladem je vazba 2,3-BPG na alosterické místo na hemoglobinu, což způsobuje pokles afinity ke kyslíku všech podjednotek.
Jaký je rozdíl mezi pozitivním a negativním allosterismem?
Při pozitivním alosterismu navázání efektorové molekuly na enzym způsobí, že enzym změní svou konfiguraci na aktivní formu, zatímco při negativním alosterismu navázání efektorové molekuly způsobí, že enzym změní svou konfiguraci z aktivní formuláře do neaktivního formuláře. Klíčový rozdíl mezi pozitivním a negativním alosterismem je ten, že pozitivní alosterismus v proteinech vykazuje vysokou afinitu k ligandům, zatímco negativní alosterismus v proteinech vykazuje nízkou afinitu k ligandům. Navíc pozitivní alosterismus zahrnuje aktivaci, zatímco negativní alosterismus zahrnuje inhibici. Vazba kyslíku na hemoglobin je příkladem pozitivního alosterismu, zatímco vazba 2,3-BPG na hemoglobin je příkladem negativního alosterismu.
Následující infografika představuje rozdíl mezi pozitivním a negativním alosterismem v tabulkové formě pro srovnání vedle sebe.
Shrnutí – pozitivní vs negativní allosterismus
Při alosterismu nebo alosterickém chování může být aktivita proteinu změněna v závislosti na vazbě některých molekul na jiném místě, než je aktivní místo proteinu (konkrétně v enzymech). Klíčový rozdíl mezi pozitivním a negativním alosterismem je ten, že pozitivní alosterismus v proteinech vykazuje vysokou afinitu k ligandům, zatímco negativní alosterismus v proteinech vykazuje nízkou afinitu k ligandům.
