Klíčový rozdíl – afinita vs. avidita
Interakce protilátkového antigenu je klíčovou interakcí v buňkách při reakci proti infekcím. Antigeny jsou cizí částice, které vstupují do hostitelských buněk. Skládají se převážně z polysacharidů nebo glykoproteinů a mají zvláštní tvary. K interakci mezi antigenem a protilátkou dochází podle správné vazby obou stran nekovalentními vazbami, jako jsou vodíkové vazby, van der Waalsovy vazby atd. Tato interakce je reverzibilní. Afinita a avidita jsou dva parametry, které měří sílu interakce antigen-protilátka v imunologii. Klíčový rozdíl mezi afinitou a aviditou je v tom, že afinita je mírou síly individuální interakce mezi epitopem a jedním vazebným místem protilátky, zatímco avidita je mírou celkových vazeb mezi antigenními determinantami a vazebnými místy pro antigen multivalentní protilátky. Afinita je jedním z faktorů, který ovlivňuje aviditu interakce antigen-protilátka.
Co je afinita?
Afinita je mírou interakce mezi vazebným místem pro antigen protilátky a epitopem antigenu. Hodnota afinity odráží čistý výsledek přitažlivých a odpudivých sil mezi jednotlivým epitopem a individuálním vazebným místem. Vysoká hodnota afinity je výsledkem silné interakce s atraktivnějšími silami mezi epitopem a vazebným místem Ab. Nízká hodnota afinity označuje nízkou rovnováhu mezi přitažlivými a odpudivými silami.
Afinitu monoklonálních protilátek lze snadno měřit, protože mají jeden epitop a jsou homogenní. Polyklonální protilátky mají průměrnou hodnotu afinity kvůli jejich heterogenní povaze a jejich rozdílům v afinitách k různým antigenním epitopům.
Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) je nová technika ve farmakologii, která se používá k měření afinity protilátek. Výsledkem jsou přesnější, pohodlnější a informativní údaje pro stanovení afinity. Protilátky s vysokou afinitou se rychle vážou na epitop a vytvářejí silnou vazbu, která přetrvává během imunologických testů, zatímco protilátky s nízkou afinitou rozpouštějí interakci a testy nejsou detekovány.
Co je Avidity?
Avidita protilátky je měřítkem celkové síly vazby mezi antigeny a protilátkou. Závisí na několika faktorech, jako je afinita protilátky k antigenu, valence antigenu a protilátky a strukturní uspořádání interakce. Pokud jsou protilátka a antigen multivalentní a mají příznivé strukturní uspořádání, zůstává interakce velmi silná díky vysoké aviditě. Avidita vždy vykazuje vyšší hodnotu než součet jednotlivých afinit.
Většina antigenů je multimerních a většina protilátek je multivalenční. Většina interakcí antigen-protilátka tedy zůstává silná a stabilní díky vysoké aviditě komplexu antigen-protilátka.
Obrázek01: Afinita a avidita protilátky
Jaký je rozdíl mezi Affinity a Avidity?
Afinita vs. Avidita |
|
| Afinita označuje sílu interakce mezi jedním antigenním epitopem a jedním vazebným místem pro antigen protilátky. | Avidita je mírou celkové síly interakce mezi antigenními epitopy s multivalenční protilátkou. |
| Výskyt | |
| K tomu dochází mezi jednotlivým epitopem a individuálním vazebným místem | Nastává mezi multivalentními antigeny a protilátkami. |
| Value | |
| Afinita je rovnováha přitažlivých a odpudivých sil. | Aviditu lze považovat za hodnotu vyšší než součet jednotlivých afinit. |
Shrnutí – Afinita vs Avidita
Antigenová protilátková interakce je specifická, reverzibilní, nekovalentní interakce důležitá v imunologických studiích. Je podobná interakci enzymového substrátu. Specifický antigen se váže se specifickou protilátkou. Afinita a avidita jsou dvě měřítka této interakce. Afinita odráží sílu jedné interakce mezi epitopem a vazebným místem pro antigen protilátky. Avidita odráží celkovou sílu komplexu antigen protilátky. To je rozdíl mezi afinitou a aviditou. Avidita je výsledkem mnohočetných afinit, které se vyskytují v jednom komplexu antigen-protilátka, protože většina antigenů a protilátek je multivalentních a udržuje několik interakcí pro stabilizaci vazby.
