Klíčový rozdíl – trypsin vs chymotrypsin
Trávení bílkovin je velmi důležitý proces v celkovém procesu trávení v živých organismech. Komplexní proteiny jsou štěpeny na monomery aminokyselin a jsou absorbovány tenkým střevem. Proteiny jsou nezbytné, protože plní hlavní funkční a strukturální roli v organismu. Trávení bílkovin probíhá prostřednictvím enzymů štěpících bílkoviny, které zahrnují trypsin, chymotrypsin, peptidázy a proteázy. Trypsin je enzym štěpící bílkoviny, který štěpí peptidovou vazbu na bazických aminokyselinách, mezi které patří lysin a arginin. Chymotrypsin je také enzym štěpící bílkoviny, který štěpí peptidovou vazbu na aromatických aminokyselinách, jako je fenylalanin, tryptofan a tyrosin. Klíčovým rozdílem mezi trypsinem a chymotrypsinem je poloha aminokyseliny, ve které se štěpí v proteinu. Trypsin štěpí v pozicích bazických aminokyselin, zatímco chymotrypsin štěpí v pozicích aromatických aminokyselin.
Co je trypsin?
Trypsin je 23,3 kDa protein, který patří do rodiny serinových proteáz a jeho hlavními substráty jsou bazické aminokyseliny. Mezi tyto základní aminokyseliny patří arginin a lysin. Trypsin byl objeven v roce 1876 Kuhnem. Trypsin je globulární protein a existuje ve své neaktivní formě, kterou je trypsinogen – zymogen. Mechanismus účinku trypsinu je založen na aktivitě serinové proteázy.
Trypsin štěpí na C-terminálním konci bazických aminokyselin. Jedná se o hydrolyzační reakci a probíhá při pH – 8,0 v tenkém střevě. Aktivace trypsinogenu probíhá odstraněním koncového hexapeptidu a vzniká aktivní forma; trypsin. Aktivní trypsin je dvou hlavních typů; α – trypsin a β-trypsin. Liší se tepelnou stabilitou a strukturou. Aktivní místo trypsinu obsahuje histidin (H63), kyselinu asparagovou (D107) a serin (S200).
Obrázek 01: Trypsin
Enzymatický účinek trypsinu je inhibován DFP, aprotininem, Ag+, benzamidinem a EDTA. Aplikace trypsinu zahrnují disociaci tkáně, trypsinizaci v kultuře živočišných buněk, tryptické mapování, proteinové studie in vitro, snímání otisků prstů a aplikace tkáňových kultur.
Co je chymotrypsin?
Chymotrypsin má molekulovou hmotnost 25,6 kDa a patří do rodiny serinových proteáz a je to endopeptidáza. Chymotrypsin existuje ve své neaktivní formě, kterou je chymotrypsinogen. Chymotrypsin byl objeven v roce 1900. Chymotrypsin hydrolyzuje peptidové vazby na aromatických aminokyselinách. Tyto aromatické substráty zahrnují tyrosin, fenylalanin a tryptofan. Substráty tohoto enzymu jsou převážně v L-izomerech a snadno působí na amidy a estery aminokyselin. Optimální pH, ve kterém chymotrypsin působí, je 7,8 – 8,0. Existují dvě hlavní formy chymotrypsinu, jako je chymotrypsin A a chymotrypsin B, a mírně se liší ve strukturálních a proteolytických vlastnostech. Aktivní místo chymotrypsinu obsahuje katalytickou triádu a je složeno z histidinu (H57), kyseliny asparagové (D102) a serinu (S195).
Obrázek 02: Chymotrypsin
Aktivátory chymotrypsinu jsou cetyltrimethylamonium bromid, dodecyltrimethylamonium bromid, hexadecyltrimethylamonium bromid a tetrabutylamonium bromid. Inhibitory chymotrypsinu jsou peptidylaldehydy, boronové kyseliny a deriváty kumarinu. Chymotrypsin se komerčně používá při syntéze peptidů, mapování peptidů a snímání otisků peptidů.
Jaké jsou podobnosti mezi trypsinem a chymotrypsinem?
- Oba enzymy jsou serinové proteázy.
- Oba enzymy štěpí peptidové vazby.
- Oba enzymy působí v tenkém střevě.
- Oba enzymy existují ve své neaktivní formě jako zymogeny.
- Oba enzymy jsou složeny z katalytické triády obsahující v aktivním místě histidin, kyselinu asparagovou a serin.
- Oba enzymy byly původně objeveny a extrahovány z dobytka.
- Produkce obou enzymů se v současnosti provádí pomocí technik rekombinantní DNA.
- Oba enzymy působí na optimální zásadité pH.
- Oba enzymy se používají in vitro v různých průmyslových odvětvích.
Jaký je rozdíl mezi trypsinem a chymotrypsinem?
Trypsin vs chymotrypsin |
|
| Trypsin je enzym štěpící bílkoviny, který štěpí peptidovou vazbu na základních aminokyselinách, jako je lysin a arginin. | Chymotrypsin, který je také enzymem štěpícím bílkoviny, štěpí peptidovou vazbu na aromatických aminokyselinách, jako je fenylalanin, tryptofan a tyrosin. |
| Molekulová hmotnost | |
| Molekulová hmotnost trypsinu je 23,3 k Da. | Molekulová hmotnost chymotrypsinu je 25,6 k Da. |
| Substráty | |
| Komplexní proteiny jsou štěpeny na monomery aminokyselin a jsou absorbovány tenkým střevem. | Substráty aromatických aminokyselin jako tyrosin, tryptofan a fenylalanin působí na chymotrypsin. |
| Zymogenní forma enzymu | |
| Trypsinogen je neaktivní forma trypsinu. | Chymotrypsinogen je neaktivní forma chymotrypsinu. |
| Aktivátory | |
| Lanthanoidy jsou aktivátory trypsinu. | Cetyltrimethylamoniumbromid, dodecyltrimethylamoniumbromid, hexadecyltrimethylamoniumbromid a tetrabutylamoniumbromid jsou aktivátory chymotrypsinu. |
|
Inhibitory |
|
| DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidin a EDTA jsou inhibitory trypsinu. | Peptidylaldehydy, boronové kyseliny a deriváty kumarinu jsou inhibitory chymotrypsinu. |
Shrnutí – Trypsin vs Chymotrypsin
Peptidázy nebo proteolytické enzymy štěpí proteiny hydrolýzou peptidové vazby. Trypsin štěpí peptidovou vazbu na bazických aminokyselinách, zatímco chymotrypsin štěpí peptidovou vazbu na aromatických aminokyselinových zbytcích. Oba enzymy jsou serinové peptidázy a působí v tenkém střevě v prostředí zásaditého pH. V současné době se mnoho výzkumu podílí na výrobě trypsinu a chymotrypsinu pomocí technologie rekombinantní DNA s použitím různých druhů bakterií a hub, protože tyto enzymy mají vysokou průmyslovou hodnotu. To je rozdíl mezi trypsinem a chymotrypsinem.
Stáhněte si PDF verzi Trypsinu vs Chymotrypsin
Můžete si stáhnout PDF verzi tohoto článku a použít ji pro offline účely podle citace. Stáhněte si PDF verzi zde Rozdíl mezi trypsinem a chymotrypsinem
