Klíčový rozdíl mezi alosterickým místem a aktivním místem je v tom, že alosterické místo je oblast enzymu, která umožňuje molekulám aktivátoru nebo inhibitoru vázat se na enzym a buď aktivovat nebo inhibovat aktivitu enzymu, zatímco aktivní místo je oblast enzymu, kde se molekuly substrátu vážou a katalyzují reakci vedoucí k produkci konkrétních produktů.
Enzymy jsou proteiny, které pomáhají biochemickým reakcím v lidském těle. Jednou z nejdůležitějších rolí enzymů je trávení. Enzymy také pomáhají s dýcháním, budováním svalů, funkcí nervů a zbavováním se toxinů v těle. Enzymy mají různé oblasti ve struktuře, kde se molekuly mohou vázat a katalyzovat reakce. Allosterická místa a aktivní místa jsou dvě různé oblasti ve struktuře enzymu, které usnadňují vazbu molekul a následné chemické reakce.
Co je to alosterický web?
Allosterické místo je oblast enzymu, která umožňuje molekulám aktivátoru nebo inhibitoru vázat se na enzym, který buď aktivuje nebo inhibuje aktivitu enzymu. Enzymy pracují při různých teplotách v závislosti na prostředí. Aktivitu enzymu ovlivňuje kromě hlavního substrátu několik faktorů, včetně horkosti, chladu, pH, umístění v těle a dalších látek. Existují některé látky, které se váží na enzym na jiném místě, než je normální aktivní místo. Tato místa, která umožňují vazbu jiných látek, jsou známá jako alosterická místa. Allosterická místa umožňují jiným látkám buď aktivovat, inhibovat nebo vypnout enzymatickou aktivitu. K tomu dochází, když se na alosterické místo navážou jiné látky a změní potvrzení nebo tvar enzymu.
Obrázek 01: Allosterický web
Příkladem alosterického aktivátoru je vazba kyslíku na hemoglobin. Alosterická vazba kyslíku na hemoglobin mění potvrzení hemoglobinu a zvyšuje jeho afinitu k většímu množství kyslíku. Tento proces zajišťuje, že hemoglobin přepraví maximální množství kyslíku z oblastí bohatých na kyslík, jako jsou plíce. Dalším příkladem alosterického inhibitoru je ATP v buněčném dýchání. Jedním důležitým enzymem zapojeným do glykolýzy je fosfofruktokináza. Tento enzym přeměňuje ADP na ATP. Když je v buňce příliš mnoho ATP, ATP slouží jako alosterický inhibitor, který se váže na alosterické místo fosfofruktokinázy, aby zpomalil přeměnu ADP na ATP.
Co je aktivní stránka?
Aktivní místo je oblast enzymu, kde se molekuly substrátu vážou a podléhají reakci za vzniku produktů. Aktivní místo se dále dělí na dvě odlišná místa: vazebné místo a kalalytické místo. Ve vazebném místě tvoří aminokyselinové zbytky aktivního místa dočasné vazby se substrátem. Na druhé straně v katalytickém místě aminokyselinové zbytky aktivního místa katalyzují reakci tohoto substrátu.
Obrázek 02: Aktivní stránka
Aktivní místo enzymu má obvykle tři až čtyři aminokyseliny, zatímco ostatní aminokyseliny v enzymu jsou nutné k udržení terciární struktury enzymu. Aktivní místo enzymu může katalyzovat reakci opakovaně, protože zbytky se na konci reakce nemění. Tohoto procesu se normálně dosahuje snížením aktivační energie reakce. Proto má více substrátů dostatek energie k chemické reakci.
Jaké jsou podobnosti mezi alosterickým webem a aktivním webem?
- Alosterické místo a aktivní místo jsou dvě různé oblasti ve struktuře enzymu, které usnadňují vazbu molekul a následné chemické reakce.
- Obě stránky se skládají z aminokyselin.
- Tyto stránky mají jedinečný tvar.
- Obě místa jsou velmi důležitá pro enzymovou aktivitu a enzymaticky katalyzovanou reakci.
Jaký je rozdíl mezi alosterickým webem a aktivním webem?
Alosterické místo je oblast enzymu, která umožňuje molekulám aktivátoru nebo inhibitoru vázat se na enzym za účelem aktivace nebo inhibice aktivity enzymu, zatímco aktivní místo je oblast enzymu, kde se molekuly substrátu vážou a katalyzují reakci výsledkem je výroba konkrétních produktů. Toto je klíčový rozdíl mezi alosterickým místem a aktivním místem. Kromě toho jsou alosterická místa přítomna pouze v alosterických enzymech, zatímco aktivní místa jsou přítomna ve všech enzymech.
Níže uvedená infografika představuje rozdíly mezi alosterickým místem a aktivním místem v tabulkové formě pro srovnání vedle sebe.
Shrnutí – Allosterická stránka vs aktivní stránka
Alosterické místo a aktivní místo jsou dvě různé oblasti ve struktuře enzymu. Allosterické místo je oblast enzymu, která umožňuje molekulám aktivátoru nebo inhibitoru vázat se na enzym, který buď aktivuje nebo inhibuje aktivitu enzymu, zatímco aktivní místo je oblast enzymu, kde se molekuly substrátu vážou a katalyzují reakci vedoucí k produkci konkrétního produkty. Toto je klíčový rozdíl mezi alosterickým místem a aktivním místem.
