Klíčový rozdíl mezi ubikvitinací a sumoylací je v tom, že ubikvitinace je posttranslační modifikace, která může označovat proteiny pro degradaci nebo mít jiné samostatné funkce, zatímco sumoylace je posttranslační modifikace, která se v buňkách k označení proteinů nepoužívá. degradace.
Post-translační modifikace jsou kovalentní a enzymatické modifikace, ke kterým dochází po syntéze proteinů. Tyto modifikace regulují proteinové aktivity. Připojení malých chemických skupin, cukr, lipidy a polypeptidy modifikují proteiny. Ubiquitin je nejznámějším modifikátorem polypeptidu. Kromě toho existuje několik proteinů podobných ubikvitinu. Jedním z takových modifikátorů je malý modifikátor související s ubiquitinem (SUMO). Proto jsou ubikvitinace a sumoylace dvě posttranslační modifikace. Ubikvitinace označuje proteiny pro degradaci. Naproti tomu sumoylace se nepoužívá k označení proteinů pro degradaci. Obě modifikace regulují lokalizaci a aktivitu proteinu. Jsou to vratné procesy.
Co je ubikvitinace?
Ubiquitin je modifikátor polypeptidů. Je to malý protein působící jako molekulární značka při posttranslační modifikaci proteinů. Ubikvitinace je proces, který využívá ubikvitin pro posttranslační modifikaci. Různé enzymy katalyzují kovalentní konjugaci ubiquitinu na proteiny. Probíhá za přítomnosti ATP. Enzymy, které katalyzují ubikvitinaci, jsou enzymy aktivující ubikvitin, enzymy konjugující ubikvitin a ubikvitin ligázy.
Obrázek 01: Ubikvitinace
Ubikvitinace hraje důležitou roli při zacílení proteinů pro proteolytickou degradaci. Kromě toho může ubikvitinace také regulovat lokalizaci a aktivitu proteinu. Tento proces lze zvrátit působením enzymů deubikvitinázy.
Co je SUMOylace?
SUMOylace je další posttranslační modifikace využívající malé modifikátory podobné ubikvitinu (SUMO). Kovalentní připojení SUMO mění strukturu a funkci proteinu. SUMOylace kovalentně modifikuje velké množství proteinů zapojených do mnoha buněčných procesů včetně genové exprese, struktury chromatinu, transdukce signálu a udržování genomu.
Obrázek 02: SUMO Protein
SUMOylace reguluje lokalizaci a aktivitu proteinů podobně jako ubikvitinace. Na rozdíl od ubikvitinace však sumoylace neznačí ani neoznačuje proteiny pro degradaci. Podobně jako ubikvitinace je sumoylace enzymatický proces, který je katalyzován enzymy.
Jaké jsou podobnosti mezi ubikvitinací a SUMOylací?
- Ubikvitinace a Sumoylace jsou dvě důležité post-translační modifikace.
- Sumoylace i ubikvitinace jsou reverzibilní procesy.
- Hrají zásadní roli v biologických funkcích.
- Některé proteiny mohou být modifikovány SUMO a ubiquitinem.
- Oba procesy mění funkci bílkovin.
- Navíc obě posttranslační modifikace regulují lokalizaci a aktivitu proteinu.
- Vyžadují kaskádu enzymů.
Jaký je rozdíl mezi ubikvitinací a SUMOylací?
Ubikvitinace a SUMOylace jsou dvě posttranslační modifikace, které mění funkci proteinů. Ubikvitinace je kovalentní konjugace ubikvitinu k proteinům, zatímco SUMOylace je přidání SUMO k proteinům. Navíc ubikvitinace označuje proteiny pro proteolytickou degradaci, zatímco SUMOylace neznačí proteiny pro degradaci. Toto je klíčový rozdíl mezi ubikvitinací a sumoylací.
Níže uvedená infografika ukazuje další podrobnosti o rozdílu mezi ubikvitinací a sumoylací.
Shrnutí – Ubikvitinace vs SUMOylace
Ubikvitinace a sumoylace jsou dvě důležité posttranslační modifikace. Oba jsou reverzibilní procesy katalyzované enzymy. Při ubikvitinaci je ubikvitin modifikátorem polypeptidu, zatímco při sumoylaci jsou modifikátory SUMO. Ubikvitiny jsou kovalentně konjugovány s proteiny a mění jejich strukturu a funkci. SUMO se přidávají k proteinům v sumoylaci. SUMOylace je analogická s ubikvitylací, pokud jde o reakční schéma a použité třídy enzymů. Ale ubikvitinace označuje proteiny pro degradaci závislou na proteazomu, zatímco sumoylace nezahrnuje značení proteinů pro degradaci. Toto je klíčový rozdíl mezi ubikvitinací a sumoylací.
