Klíčovým rozdílem mezi aspartylcysteinovými a serinovými proteázami jsou jejich funkční skupiny, které působí jako katalytické zbytky. Funkční skupina, která působí jako katalytické zbytky aspartylproteázy, je skupina karboxylové kyseliny, zatímco v cysteinové proteáze působí jako funkční skupina na katalytickém zbytku thiolová nebo sulfhydrylová skupina a v serinové proteáze působí hydroxylová skupina nebo alkohol. jako funkční skupina na katalytickém zbytku.
Proteázy jsou enzymy, které katalyzují proteolýzu, což je štěpení bílkovin na menší polypeptidy nebo aminokyseliny. Tento proces probíhá štěpením peptidových vazeb v proteinech procesem hydrolýzy. Proteázy se účastní mnoha biologických funkcí, jako je trávení požitých proteinů, katabolismus proteinů a buněčná signalizace. Proteázy jsou přítomny ve všech formách života. Aspartyl, cystein a serin jsou tři důležité proteázy, které hrají klíčovou roli v živých organismech.
Co jsou to aspartylproteázy?
Aspartylproteázy jsou typem enzymů štěpících proteiny. Mají dva vysoce konzervované aspartáty v aktivním místě a jsou optimálně aktivní při kyselém pH. Tyto proteázy štěpí dipeptidové vazby, které mají hydrofobní zbytky a také beta-methylenovou skupinu. Katalytický mechanismus aspartylproteázy je acidobazický mechanismus. To zahrnuje koordinaci molekuly vody se dvěma aspartátovými zbytky. Jeden aspartát aktivuje molekulu vody odstraněním protonu. To umožňuje vodě provést nukleofilní útok na karbonylový uhlík substrátu. Výsledkem je, že generuje tetraedrický oxyaniontový meziprodukt, který je stabilizován vodíkovými vazbami s druhým aspartátovým zbytkem. Přeskupení tohoto meziproduktu je zodpovědné za rozdělení peptidu na dva peptidové produkty.
Obrázek 01: Aspartylproteáza
Existuje pět superrodin aspartátových proteáz: klan AA, což je rodina, klan AC, což je rodina signální peptidázy II, klan AD, což je rodina presenilinů, klan AE, což je rodina endopeptidáz GPR, a Clan AF, což je rodina omptinů.
Co jsou cysteinové proteázy?
Cysteinové proteázy jsou skupinou enzymů hydroláz, které degradují proteiny. Ukazují katalytický mechanismus, který zahrnuje nukleofilní cysteinthiol v katalytické triádě nebo dyádě. Počátečním krokem v katalytickém mechanismu cysteinových proteáz je deprotonace. Thiolová skupina se deprotonuje v aktivním místě enzymu sousední aminokyselinou, jako je histidin, který má bazický postranní řetězec. Dalším krokem je nukleofilní útok deprotonované aniontové síry cysteinu na substrát. Zde se fragment substrátu uvolní s aminem a histidinový zbytek v proteáze obnoví svou deprotonovanou formu. To má za následek tvorbu thioesterového meziproduktu substrátu, spojujícího nový karboxy-konec s cysteinovým thiolem. Thioesterová vazba se hydrolyzuje za vzniku skupiny karboxylové kyseliny na zbývajícím fragmentu substrátu.
Obrázek 02: Cysteinová proteáza
Cysteinové proteázy hrají ve fyziologii a vývoji několik rolí. V rostlinách hrají důležitou roli v růstu, vývoji, akumulaci a mobilizaci zásobních proteinů. U lidí jsou důležité při stárnutí a apoptóze, imunitních reakcích, zpracování prohormonů a remodelaci extracelulární matrix až k vývoji čípku.
Co jsou serinové proteázy?
Serinové proteázy jsou také skupinou proteolytických enzymů, které štěpí peptidové vazby v proteinech. Serin slouží jako nukleofilní aminokyselina v aktivním místě enzymu. Ty jsou přítomny jak u eukaryot, tak u prokaryot. Serinové proteázy jsou obvykle rozděleny do různých kategorií podle výrazné struktury, která se skládá ze dvou beta-barelových domén sbíhajících se v aktivním katalytickém místě a také na základě jejich substrátové specifity. Jsou podobné trypsinu, chymotrypsinu, trombinu, elastáze a subtilisinu.
Obrázek 03: Serinová proteáza
Proteázy podobné trypsinu štěpí peptidové vazby za kladně nabitou aminokyselinou, jako je lysin nebo arginin. Jsou specifické pro negativně nabité zbytky, jako je kyselina asparagová nebo kyselina glutamová. Proteázy podobné chymotrypsinu jsou hydrofobnější. Jejich specifičnost spočívá ve velkých hydrofobních zbytcích, jako je tyrosin, tryptofan a fenylalanin. Proteázy podobné trombinu zahrnují trombin, což je tkáň aktivující plasminogen, a plasmin. Ty pomáhají při srážení krve a trávení a také v patofyziologii u neurodegenerativních poruch. Proteázy podobné elastáze preferují zbytky, jako je alanin, glycin a valin. Proteázy podobné subtilisinu zahrnují serin v prokaryotech. Sdílí katalytický mechanismus využívající katalytickou triádu k vytvoření nukleofilního serinu. Regulace aktivity serinové proteázy vyžaduje počáteční aktivaci proteázy a sekreci inhibitorů.
Jaké jsou podobnosti mezi aspartylcysteinem a serinovými proteázami?
- Proteázy aspartylu, cysteinu a serinu katalyzují rozklad proteinů štěpením peptidových vazeb.
- Mechanismy jsou podobné tam, kde zbytky aktivního místa napadají peptidové vazby a způsobují jejich přerušení.
- Všechny obsahují nukleofily.
- Všechny jsou bílkoviny.
Jaký je rozdíl mezi aspartylcysteinem a serinovými proteázami?
Klíčový rozdíl mezi aspartylcysteinovými a serinovými proteázami závisí na jejich funkční skupině, která působí jako katalytické zbytky. V aspartylproteáze působí skupina karboxylové kyseliny jako funkční skupina, zatímco v cysteinové proteáze působí jako funkční skupina thiolová nebo sulfhydrylová skupina a v serinové proteáze působí jako funkční skupina hydroxylová skupina nebo alkohol.
Aspartylové proteázy mají aktivní místo pro aspartát, zatímco cysteinové proteázy mají aktivní místo pro cystein. Zbytkem aktivního místa serinové proteázy je hydroxylová skupina. To je také další rozdíl mezi aspartyl cysteinem a serinovými proteázami. Na rozdíl od serinových a cysteinových proteáz, aspartylproteázy netvoří během procesu štěpení kovalentní meziprodukt. Proto proteolýza probíhá u aspartylových proteáz v jediném kroku.
Níže uvedená infografika představuje rozdíly mezi aspartylcysteinem a serinovými proteázami v tabulkové formě pro srovnání vedle sebe.
Shrnutí – Aspartylcystein vs serinové proteázy
Proteázy jsou enzymy, které katalyzují rozklad bílkovin na menší polypeptidy nebo aminokyseliny. Klíčovým rozdílem mezi aspartylcysteinovými a serinovými proteázami je funkční skupina, která působí jako jejich katalytický zbytek. Skupina karboxylové kyseliny působí jako funkční skupina v aspartylproteáze, zatímco thiolová nebo sulfhydrylová skupina působí jako funkční skupina v cysteinové proteáze. Hydroxylová skupina nebo alkohol působí jako funkční skupina v serinové proteáze.
