Klíčový rozdíl mezi alosterickými a nealosterickými enzymy je v tom, že alosterické enzymy mají alosterická místa jiná než jejich aktivní místa pro vazbu regulačních molekul, zatímco nealosterické enzymy mají pouze aktivní místo pro vazbu se substrátem.
Existují různé způsoby regulace enzymů. Alosterická regulace je jednou z takových forem regulace enzymů. Alosterickou regulaci usnadňují enzymy zvané alosterické enzymy. Regulační molekuly se vážou na alosterická místa enzymu a regulují enzymatickou aktivitu. Proto jsou alosterické enzymy také známé jako regulační enzymy. Specialitou alosterických enzymů je, že mají další místa jiná než hlavní aktivní místo.
Co jsou to alosterické enzymy?
Allosterické enzymy jsou typem enzymu, který má alosterická místa pro vazbu regulačních molekul. Tato místa se nacházejí v různých proteinových podjednotkách enzymu. Regulační molekula může být inhibitor nebo aktivátor. Když se na enzym naváže inhibitor, aktivita enzymu se sníží. Když se aktivátor naváže na enzym, enzymatická funkce se zvýší. Tento typ regulace enzymatické aktivity je známý jako alosterická regulace. Alosterický enzym je specifický pro svůj substrát a jeho regulační molekuly (modulátory). Interakce regulační molekuly/modulátoru s enzymem je reverzibilní a nekovalentní. Reakce katalyzovaná alosterickým enzymem vykazuje sigmoidální křivku.
Obrázek 01: Allosterická inhibice
Alosterická regulace probíhá jako mechanismus zpětné vazby. Při inhibici negativní zpětné vazby je regulační molekula inhibitorem a inhibuje reakci. V mechanismu pozitivní zpětné vazby zvyšuje efektorová molekula nebo aktivátor, který se váže na alosterické místo, rychlost reakce. Vazba alosterického modulátoru na alosterický enzym mění konformaci proteinu, a tím ovlivňuje jeho funkci. Pyruvátkináza, ribonukleotidreduktáza, aspartáttranskarbamoyláza a ADP-glukózapyrofosforyláza jsou několik příkladů alosterických enzymů.
Co jsou to nealosterické enzymy?
Nealosterické enzymy jsou enzymy, které nezpracovávají alosterická místa jiná než aktivní. Jedná se tedy o jednoduché enzymy, které mají pouze jedno aktivní místo enzymu. Tyto enzymy jsou substrátově specifické enzymy. Jsou to také neregulační enzymy. Jejich reakce vykazují hyperbolickou křivku.
Obrázek 02: Hyperbolická křivka zobrazená nealosterickým enzymem
Pokud existuje kompetitivní inhibitor, rychlost reakce se snižuje. Kompetitivní inhibitor je podobný substrátu. Proto soutěží se substrátem o vazbu s aktivním místem. Když se substrát nenaváže na aktivní místo, nemůže se vytvořit komplex substrát-enzym, takže rychlost reakce klesá.
Jaké jsou podobnosti mezi alosterickými a nealosterickými enzymy?
- Allosterické a nealosterické enzymy jsou dva typy enzymů.
- Skládají se z bílkovin.
- Katalyzují biochemické reakce v živých buňkách.
- Oba typy enzymů zůstávají na konci reakce nezměněny.
- Malá koncentrace těchto enzymů stačí ke katalýze reakce.
- Jsou citlivé na změny pH a teploty.
Jaký je rozdíl mezi alosterickými a nealosterickými enzymy?
Alosterický enzym je enzym, který má další místo zvané regulační místo nebo alosterické místo pro vazbu regulační molekuly. Nealosterický enzym je jednoduchý enzym, který má pouze aktivní místo pro vazbu svého substrátu. Toto je klíčový rozdíl mezi alosterickými a nealosterickými enzymy.
Následující infografika uvádí rozdíly mezi alosterickými a nealosterickými enzymy v tabulkové formě pro srovnání vedle sebe.
Shrnutí – Allosterické vs nealosterické enzymy
Alosterický enzym je regulační enzym, který má jiné alosterické místo než aktivní místo. Regulační molekula se tedy může vázat na alosterické místo a regulovat enzymatickou aktivitu. Naproti tomu nealosterický enzym nemá alosterické místo. Má pouze aktivní stránky. Nealosterické enzymy nejsou regulační enzymy. Allosterické enzymy jsou specifické pro substrát i regulační molekulu, zatímco nealosterické enzymy jsou specifické pro substrát. Toto je shrnutí rozdílu mezi alosterickými a nealosterickými enzymy.
