Klíčový rozdíl mezi chaperony a chaperoniny je v tom, že chaperony plní širokou škálu funkcí včetně skládání a degradace proteinu, napomáhání při sestavování proteinů atd., zatímco klíčovou funkcí chaperoninů je pomáhat při skládání. velkých proteinových molekul.
Molekulární chaperony nebo chaperony jsou proteinové molekuly, které pomáhají v procesu skládání proteinů do složitých struktur. Proto jsou chaperoniny typem chaperonu, který zahrnuje proteiny tepelného šoku. Ze všech typů chaperonů jsou chaperoniny nejrozšířenějšími proteiny kvůli důležité roli, kterou hrají při správném skládání proteinů. Působení chaperonů a chaperoninů tedy zabraňuje nevratné agregaci proteinů a tím umožňuje jejich funkčnost. Chaperony a chaperoniny se nepatrně liší na základě funkčnosti dvou molekul.
Co jsou průvodci?
Chaperony jsou proteiny, které pomáhají při sestavování proteinů, skládání proteinů a při procesu degradace proteinů. Existuje tedy mnoho tříd molekulárních chaperonů. Chaperony, které se vážou na hydrofobní povrchy proteinů, usnadňují skládání a zabraňují nevratné agregaci proteinů. Kromě toho mohou být chaperony kategorizovány do různých tříd na základě velikosti a buněčného kompartmentu. Chaperoniny jsou jednou z nejdůležitějších tříd chaperonů, což jsou proteiny tepelného šoku.
Obrázek 01: Chaperon Action
Kromě toho jsou chaperony nezbytné pro proces degradace bílkovin. Když proteiny podstoupí chybné skládání, chaperony se účastní procesu ubikvitinace vedoucí k destrukci proteinu.
Co jsou chaperoniny?
Chaperonin je třída chaperonů, které se specificky podílejí na skládání velkých proteinů. Mají specifickou strukturu. Chaperoniny obsahovaly dvoukruhovou strukturu, která může být buď homo-dimerní nebo hetero-dimerní. Tyto dvě kruhové struktury tvoří dvě centrální dutiny. Každá podjednotka má doménu, která se může vázat na hydrofobní povrch proteinu. Jakmile dojde k vazbě, chaperoniny přinesou konformační změnu v proteinu. To umožňuje správné skládání proteinu.
Obrázek 02: Chaperonins
Existují dvě hlavní kategorie chaperoninů, jmenovitě chaperoniny skupiny I a chaperoniny skupiny II. Chaperoniny skupiny I jsou prokaryotické a zahrnují hlavně bakteriální proteiny tepelného šoku, jako je Hsp60 a prokaryotický GroEL. Chaperoniny skupiny II zahrnují archejské a eukaryotické chaperoniny. Některé chaperoniny skupiny II jsou polypeptidy související s T-komplexem a GroES.
Jaké jsou podobnosti mezi chaperony a chaperoniny?
- Chaperony a chaperoniny jsou bílkoviny.
- Podílejí se hlavně na skládání bílkovin.
- Oba se váží na hydrofobní oblasti proteinu.
- Mohou být syntetizovány in vitro a lze je použít v mnoha výzkumech souvisejících se špatným skládáním proteinů.
Jaký je rozdíl mezi chaperony a chaperoniny?
Chaperony jsou proteiny, které se podílejí na skládání, degradaci a sestavování proteinů. Existuje tedy několik podtříd chaperonů založených na mechanismu účinku. Některé zahrnují skládání proteinů, zatímco jiné zahrnují solubilizaci agregovaných proteinů. Na druhou stranu chaperoniny jsou typem chaperonů, které se specificky podílejí na skládání velkých proteinů. Toto je klíčový rozdíl mezi chaperony a chaperoniny. Kromě toho existují dvě skupiny chaperoninů; chaperoniny skupiny I a chaperoniny skupiny II.
Níže uvedená infografika představuje rozdíl mezi chaperony a chaperoniny v tabulkové formě.
Shrnutí – Chaperones vs Chaperonins
Chaperony jsou širokou třídou biomolekul, což jsou proteiny. Pomáhají při skládání, degradaci a skládání proteinů. Chaperoniny jsou třídou chaperonů, které specificky fungují při skládání velkých proteinů. Proto je klíčový rozdíl mezi chaperony a chaperoniny založen na funkci těchto dvou proteinů. Liší se také strukturou. Chaperony se liší strukturou, zatímco chaperoniny mají specifickou strukturu se dvěma prstenci.
