Klíčový rozdíl – enzym vs koenzym
Chemické reakce přeměňují jeden nebo více substrátů na produkty. Tyto reakce jsou katalyzovány speciálními proteiny nazývanými enzymy. Enzymy fungují jako katalyzátor většiny reakcí, aniž by byly spotřebovány. Enzymy jsou vyrobeny z aminokyselin a mají jedinečné aminokyselinové sekvence složené z 20 různých aminokyselin. Enzymy jsou podporovány malými neproteinovými organickými molekulami nazývanými kofaktory. Koenzymy jsou jedním typem kofaktorů, které pomáhají enzymům provádět katalýzu. Klíčový rozdíl mezi enzymem a koenzymem je v tom, že enzym je protein, který katalyzuje biochemické reakce, zatímco koenzym je neproteinová organická molekula, která pomáhá enzymům aktivovat a katalyzovat chemické reakce. Enzymy jsou makromolekuly, zatímco koenzymy jsou malé molekuly.
Co je to enzym?
Enzymy jsou biologické katalyzátory živých buněk. Jsou to bílkoviny složené ze stovek až milionů aminokyselin spojených jako perly na provázku. Každý enzym má jedinečnou sekvenci aminokyselin a je určena specifickým genem. Enzymy urychlují téměř všechny biochemické reakce v živých organismech. Enzymy ovlivňují pouze rychlost reakce a jejich přítomnost je nezbytná pro zahájení chemické přeměny, protože aktivační energii reakce snižují enzymy. Enzymy mění rychlost reakce, aniž by byly spotřebovány nebo beze změny chemické struktury. Stejný enzym může katalyzovat přeměnu více a více substrátů na produkty tím, že prokáže schopnost katalyzovat stejnou reakci znovu a znovu.
Enzymy jsou vysoce specifické. Konkrétní enzym se váže se specifickým substrátem a katalyzuje specifickou reakci. Specifičnost enzymu je způsobena tvarem enzymu. Každý enzym má aktivní místo se specifickým tvarem a funkčními skupinami pro specifickou vazbu. Pouze specifický substrát bude odpovídat tvaru aktivního místa a váže se s ním. Specifičnost vazby enzymového substrátu lze vysvětlit dvěma hypotézami nazvanými hypotéza zámku a klíče a hypotéza indukované shody. Hypotéza zámku a klíče naznačuje, že shoda mezi enzymem a substrátem je specifická podobně jako zámek a klíč. Hypotéza indukovaného přizpůsobení říká, že tvar aktivního místa se může změnit, aby se přizpůsobil tvaru konkrétního substrátu podobně jako rukavice padnoucí do ruky.
Enzymatické reakce jsou ovlivňovány několika faktory, jako je pH, teplota atd. Každý enzym má optimální hodnotu teploty a pH, aby fungoval efektivně. Enzymy také interagují s neproteinovými kofaktory, jako jsou protetické skupiny, koenzymy, aktivátory atd., aby katalyzovaly biochemické reakce. Enzymy mohou být zničeny vysokou teplotou nebo vysokou kyselostí nebo zásaditostí, protože jsou to bílkoviny.
Obrázek 01: Indukovaný model enzymové aktivity.
Co je to koenzym?
Chemickým reakcím napomáhají neproteinové molekuly zvané kofaktory. Kofaktory pomáhají enzymům katalyzovat chemické reakce. Existují různé typy kofaktorů a koenzymy jsou jedním typem mezi nimi. Koenzym je organická molekula, která se kombinuje s enzymovým substrátovým komplexem a napomáhá katalyzačnímu procesu reakce. Jsou také známé jako pomocné molekuly. Jsou tvořeny vitamíny nebo jsou z vitamínů odvozeny. Strava by proto měla obsahovat vitamíny, které poskytují nezbytné koenzymy pro biochemické reakce.
Koenzymy se mohou vázat na aktivní místo enzymu. Volně se vážou s enzymem a napomáhají chemické reakci poskytnutím funkčních skupin potřebných pro reakci nebo změnou strukturní konformace enzymu. Vazba substrátu je tedy snadná a reakce směřuje k produktům. Některé koenzymy působí jako sekundární substráty a na konci reakce se na rozdíl od enzymů chemicky mění.
Koenzymy nemohou bez enzymu katalyzovat chemickou reakci. Pomáhají enzymům aktivovat se a vykonávat jejich funkce. Jakmile se koenzym naváže na apoenzym, enzym se stane aktivní formou enzymu zvaného holoenzym a zahájí reakci.
Příklady koenzymů jsou adenosintrifosfát (ATP), nikotinamidadenindinukleotid (NAD), flavinadenindinukleotid (FAD), koenzym A, vitamíny B1, B2 a B6 atd.
Obrázek 02: Vazba kofaktoru s apoenzymem
Jaký je rozdíl mezi enzymem a koenzymem?
Enzym vs koenzym |
|
| Enzymy jsou biologické katalyzátory, které urychlují chemické reakce. | Koenzymy jsou organické molekuly, které pomáhají enzymům katalyzovat chemické reakce. |
| Molekulární typ | |
| Všechny enzymy jsou bílkoviny. | Koenzymy nejsou bílkoviny. |
| Změna v důsledku reakcí | |
| Enzymy se chemickou reakcí nemění. | Koenzymy se v důsledku reakce chemicky mění. |
| Specificita | |
| Enzymy jsou specifické. | Koenzymy nejsou specifické. |
| Velikost | |
| Enzymy jsou větší molekuly. | Koenzymy jsou menší molekuly. |
| Příklady | |
| Amyláza, proteináza a kináza jsou příklady enzymů. | NAD, ATP, koenzym A a FAD jsou příklady koenzymů. |
Shrnutí – Enzym vs koenzym
Enzymy katalyzují chemické reakce. Koenzymy pomáhají enzymům katalyzovat reakci aktivací enzymů a poskytnutím funkčních skupin. Enzymy jsou bílkoviny složené z aminokyselin. Koenzymy nejsou bílkoviny. Získávají se především z vitamínů. Toto jsou rozdíly mezi enzymy a koenzymy.
