Klíčový rozdíl mezi nekompetitivní a alosterickou inhibicí je v tom, že při nekompetitivní inhibici se maximální rychlost katalyzované reakce (Vmax) snižuje a koncentrace substrátu (Km) zůstává nezměněna, zatímco u alosterické inhibice zůstává Vmax nezměněna a km přibývá.
Enzymy jsou nezbytné pro většinu reakcí probíhajících v organismech. Obvykle enzym katalyzuje reakci snížením aktivační energie potřebné pro reakci. Enzymy by však měly být pečlivě regulovány, aby bylo možné kontrolovat hladiny konečných produktů stoupající na nežádoucí úrovně. Je řízen inhibicí enzymů. Enzymový inhibitor je molekula, která narušuje normální reakční dráhu mezi enzymem a substrátem.
Aktivní místo je oblast enzymu, kde se substráty vážou a podléhají chemické reakci. Alosterické místo je místo, kde umožňuje molekulám buď aktivovat nebo inhibovat aktivitu enzymu. Kinetika enzymů hraje důležitou roli při inhibici enzymů. Maximální rychlost reakce charakteristická pro určitý enzym při určité koncentraci je známá jako maximální rychlost nebo Vmax. Koncentrace substrátu, která dává rychlost, která je polovina Vmax, je Km.
Co je nekonkurenční inhibice?
Nekompetitivní inhibice je typ inhibice enzymu, kdy inhibitor snižuje aktivitu enzymu a váže se stejně dobře na enzym, ať už je navázán na substrát nebo ne. Jinými slovy, nekompetitivní inhibice je tam, kde se inhibitor i substrát vážou na enzym v jakémkoli daném čase. Když se substrát i inhibitor váží na enzym, tvoří komplex enzym-substrát-inhibitor. Jakmile je tento komplex vytvořen, nemůže produkovat žádný produkt. Může se pouze přeměnit zpět na komplex enzym-substrát nebo komplex enzym-inhibitor.
Obrázek 01: Nekonkurenční zábrana
Při nekompetitivní inhibici má inhibitor stejnou afinitu k enzymu a komplexu enzym-substrát. Nejběžnějším mechanismem nekompetitivního inhibitoru je reverzibilní vazba inhibitoru na alosterické místo. Ale inhibitor má také schopnost vázat se přímo na aktivní místo. Příkladem nekompetitivního inhibitoru je přeměna pyruvátkinázy na pyruvát. Konverze fosfoenolpyruvátu na pyruvát je katalyzována pyruvátkinázou. Aminokyselina zvaná alanin, která je syntetizována z pyruvátu, inhibuje enzym pyruvátkinázu během glykolýzy. Alanin působí jako nekompetitivní inhibitor.
Co je alosterická inhibice?
Allosterická inhibice je typ inhibice enzymu, kdy inhibitor zpomaluje aktivitu enzymu deaktivací enzymu a vazbou na enzym v alosterickém místě. Zde inhibitor přímo nekonkuruje substrátu na aktivním místě. Nepřímo však mění složení enzymu. Jakmile se tvar změní, enzym se stane neaktivním. Tudíž se již nemůže vázat s odpovídajícím substrátem. To zase zpomaluje tvorbu finálních produktů.
Obrázek 02: Allosterická inhibice
Alosterická inhibice zabraňuje tvorbě zbytečných produktů a snižuje plýtvání energií. Příkladem alosterické inhibice je přeměna ADP na ATP v glykolýze. Zde, když je v systému přebytek ATP, slouží ATP jako alosterický inhibitor. Váže se na fosfofruktokinázu, což je jeden z enzymů účastnících se glykolýzy. To zpomaluje konverzi ADP. Výsledkem je, že ATP zabraňuje zbytečné produkci sebe sama. Proto není potřeba nadměrná produkce ATP, pokud je k dispozici dostatečné množství.
Jaké jsou podobnosti mezi nekompetitivní a alosterickou inhibicí?
- Oba typy inhibice enzymů zpomalují aktivitu enzymů.
- Inhibitory v obou enzymových inhibicích nekonkurují substrátu v aktivním místě.
- Inhibitory nepřímo mění složení enzymu.
- Oba inhibitory mění tvar enzymu.
Jaký je rozdíl mezi nekompetitivní a alosterickou inhibicí?
Při nekompetitivní inhibici se Vmax reakce snižuje, zatímco hodnota Km zůstává nezměněna. Naproti tomu při alosterické inhibici zůstává Vmax nezměněn a hodnota Km se zvyšuje. Toto je klíčový rozdíl mezi nekompetitivní a alosterickou inhibicí. Allosterická inhibice se zaměřuje spíše na použití chemikálií, které mění aktivitu enzymu vazbou na alosterické místo, zatímco nekompetitivní inhibitory vždy zastaví pracovní enzym přímou vazbou na alternativní místo.
Následující infografika uvádí rozdíly mezi nekompetitivní a alosterickou inhibicí pro srovnání vedle sebe.
Shrnutí – Nekompetitivní vs alosterická inhibice
Nekompetitivní inhibice je enzymová inhibice, kdy inhibitor snižuje aktivitu enzymu a váže se stejně dobře na enzym, ať už je navázán na substrát nebo ne. Allosterická inhibice je typ inhibice enzymu, kdy inhibitor zpomaluje aktivitu enzymu deaktivací enzymu a váže se na enzym v alosterickém místě. Klíčový rozdíl mezi nekompetitivní a alosterickou inhibicí je v tom, že maximální rychlost katalyzované reakce (Vmax) je snížena a koncentrace substrátu (Km) zůstává nezměněna při nekompetitivní inhibici, zatímco Vmax zůstává nezměněna a Km je zvýšena u alosterické inhibice. inhibice.
